Biologia U

Péptidos señal La importancia de los péptidos señal fue demostrada en 1999 cuando Günter Blobel recibió el Premio Nobel en fisiología y medicina por su descubrimiento de que «las proteínas tienen eñales intr[nsecas que gobiernan su transporte y localización en la célula». La realización de una consulta a PubMed revela que se han publicado miles de artículos considerando péptidos señal, la secreción y la localización subcelular, incluyendo el conocimiento del uso de péptidos señal como vehículos para prote[nas quiméricas para la industria biomédica y farmacéutica.

Diferentes p al Linter Blobel de los e direccionamiento. s emplean varias mbiente extracelular de las proteínas direccionadas hacia el espacio extracelular o hacia localizaciones ubcelulares portan motivos de secuencias especificas (péptidos señal) que caracterizan el tipo de s Swige to Wen next page secreción/direccionamiento que experimentan. La péptida señal es una secuencia de unos 13 a 36 aminoácidos localizados en el extremo amino de la proteína. Posee un núcleo hidrofóbico. * La péptida señal no está presente en la proteína madura. La péptida señal interacciona con partículas de reconocimiento de señales (SRP). * La unión de una péptida señal a una proteína citoplasmática provoca la dirección de esta proteína hacia el RE. Localización de las proteínas ribonucleoproteína ARN es 7SL RNA La unión de SRP paraliza la elongación y dirige el ribosoma hacia el RE La SRP cataliza la colocación de ribosomas con una secuencia señal en el RE antes de que se inicie el plegamiento de la proteína naciente. El sistema que lee y transporta las proteínas marcadas se denomina partícula de reconocimiento de señal (SRP, del inglés Signal Recognition Particle).

Este SRP funciona en todos los organismos asociándose a las proteínas nacientes marcadas con el péptido señal y transportándolas hacia un receptor específico n la membrana. El SRP de bacterias es sencillo en comparación con el eucariota y consiste en la proteína Ffh y un ARN 4. 5S de 114 nucleótidos. El receptor asociado a la membrana es FtsY, una proteína que reconoce el complejo SRP unido al ribosoma y a la proteína naciente (RNC, del inglés Ribosome-Nascent chain Complex).

Esta unión es dependiente la proteína naciente (RNC, del Inglés Ribosome-Nascent chain Complex). Esta unión es dependiente de GTP y sirve para ensamblar toda la maquinaria necesaria para el transporte a través de la membrana. Este transporte requiere energ[a y se ealiza a través del translocón, un complejo proteico que forma un canal en la membrana, a través del cual pasa la proteína que se está sintetizando. Partícula de Reconocimiento de Señal (SRP) La formación de este sistema tan complejo sigue una serie de pasos.

Un trabajo reciente ha dilucidado la estructura molecular del complejo formado por el ribosoma, el SRP y FtsY. La técnica utilizada es la crio-microscopia electrónica. Para conseguir ver la estructura del complejo, los investigadores han fusionado el extremo N-terminal de Ffh con el C-terminal de FstY mediante n espaciador de 31 aminoácidos, generando así una estructura análoga a la natural, condensada en una única cadena (scSRP del inglés single-chain Signal Recognition Particle), que es suficientemente estable para ser observada mediante esta tecnología.

La conformación conseguida es la correspondiente al primero de los eventos principales que permiten la activación de todo el complejo, justo antes de adoptar su conformación cerrada y activada. El estudio estructural y su comparación con otras estructuras de partes del complejo descritas con anterioridad ha 3 estructural y su comparación con otras estructuras de partes el complejo descritas con anterioridad ha permitido generar un modelo que explica los eventos moleculares que tienen lugar para el ensamblaje: En primer lugar, Ffh interacciona con el ribosoma a través de una de las proteinas de éste, la L23.